Homología estructural y funcional entre las familias proteicas de las Chaperoninas y de las Subunidades Alfa del complejo F1-ATPASA

Las subunidades alfa del complejo F1-ATPasa muestra un elevado grado de homología a nivel de estructura primaria y secundaria con la familia proteica de las chaperoninas, lo que sugiere la existencia de un ancestro común para ambas familias proteicas y, consiguientemente, una relación evolutiva d...

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Bibliographic Details
Main Author: Alconada Rodríguez, Agustín.
Corporate Author: e-libro, Corp.
Format: eBook
Language:Spanish
Published: Madrid : Universidad Complutense de Madrid, 1993.
Subjects:
Online Access:https://elibro.net/ereader/uninicaragua/89842
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245 1 0 |a Homología estructural y funcional entre las familias proteicas de las Chaperoninas y de las Subunidades Alfa del complejo F1-ATPASA  |h [recurso electronico] /  |c Agustín Alconada Rodríguez ; director José Manuel Cuezva Marcos. 
260 |a Madrid :  |b Universidad Complutense de Madrid,  |c 1993. 
300 |a 302 p. 
500 |a Universidad Complutense de Madrid. Facultad de Farmacia. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular II. 
520 |a Las subunidades alfa del complejo F1-ATPasa muestra un elevado grado de homología a nivel de estructura primaria y secundaria con la familia proteica de las chaperoninas, lo que sugiere la existencia de un ancestro común para ambas familias proteicas y, consiguientemente, una relación evolutiva divergente entre las chaperoninas y el resto de subunidades catalíticas y reguladoras de las ATPasa de tipo V y F. Se ha definido el módulo proteico de las chaperoninas reponsable de la interacción de estas proteínas con superficies proteicas interactivas y se han propuesto los restos aminoacídicos esenciales para la actividad chaperonina de las subunidades alfa y de las chaperoninas lo que ha podido ser demostrado mediante estudios de plegamiento proteico in vitro. Se ha demostrado que la catalasa se encuentra en la mitocondria de hígado de rata en forma... 
533 |a Recurso electrónico. Santa Fe, Arg.: e-libro, 2015. Disponible vía World Wide Web. El acceso puede estar limitado para las bibliotecas afiliadas a e-libro. 
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