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| LEADER |
03769nam a2200361 a 4500 |
| 001 |
ELB88714 |
| 003 |
FlNmELB |
| 006 |
m o d | |
| 007 |
cr cn||||||||| |
| 008 |
130611s2005 sp s 000 0 spa d |
| 020 |
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|z 9788466928458
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| 035 |
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|a (MiAaPQ)EBC3176142
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| 035 |
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|a (Au-PeEL)EBL3176142
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| 035 |
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|a (CaPaEBR)ebr10234623
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| 035 |
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|a (OCoLC)928749118
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| 040 |
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|a FlNmELB
|b spa
|c FlNmELB
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| 050 |
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4 |
|a QH506
|b S669 2005eb
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| 080 |
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|a 577.1(043.2)
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| 100 |
1 |
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|a Sánchez Barrena, María José.
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| 245 |
1 |
0 |
|a Estructura y mecanismo de acción del regulador SOS3
|h [recurso electronico]
|b respuesta al estrés salino en la ruta SOS /
|c María José Sánchez Barrena; Dirigido por Martín Martínez Ripoll.
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| 260 |
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|a Madrid :
|b Universidad Complutense de Madrid,
|c 2005.
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| 300 |
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|a 549 p.
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| 500 |
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|a Universidad Complutense de Madrid. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica y Biología Molecular I.
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| 520 |
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|a El exceso de sal en los suelos inhibe el crecimiento de las plantas y causa grandes pérdidas en la producción agrícola mundial. La ruta Salt Overly Sensitive (SOS) juega un papel determinante en la tolerancia salina en plantas y el control de las concentraciones de ión sodio (Na+) en el citosol, de ahí que el establecimiento de las bases estructurales de dicho proceso sea de gran importancia para entender la función molecular del sistema y para poder en un futuro darle una aplicación biotecnológica. El sensor de Ca2+ SOS3 es una proteína clave en la ruta SOS, ya que se encarga de iniciar la respuesta para la tolerancia salina. SOS3 es capaz de sentir la señal citosólica del Ca2+ provocada por el estrés salino, para posteriormente activar a la quinasa SOS2. Con el fin de entender cómo SOS3 une el Ca2+ y regula la actividad de SOS2, y comprender en última instancia cómo funciona específicamente mediando la señal proveniente del estrés salino y no de otros tipos de estreses que pueden también provocar cambios en la concentración citosólica de Ca2+, se ha abordado el estudio estructural de esta proteína. Se ha determinado la estructura tridimensional mediante difracción de rayos X de los complejos SOS3 Ca2+ y SOS3 Mn2+ Ca2+, se han realizado experimentos de ultracentrifugación analítica para caracterizar el estado de asociación de la proteína en función de diversos cationes fisiológicamente relevantes, se han realizado experimentos de desnaturalización térmica registrada por dicroísmo circular para caracterizar la unión de dichos metales, se han llevado a cabo experimentos de cromatografía de interacción hidrofóbica para estudiar el carácter hidrofóbico de SOS3 y por último, se ha comparado estructuralmente SOS3 con sus proteínas homólogas para poner de manifiesto los determinantes estructurales asociados a sus propiedades.La integración de todos los resultados han permitido proponer un mecanismo de respuesta al Ca2+ e interacción con SOS2 según el cual la unión del Ca2+ a SOS3 provoca un cambio conformacional que induce la dimerización de la proteína y un aumento del carácter hidrofóbico de la misma. Esto permite la interacción de SOS3 con SOS2 y la activación de la quinasa.
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| 533 |
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|a Recurso electrónico. Santa Fe, Arg.: e-libro, 2015. Disponible vía World Wide Web. El acceso puede estar limitado para las bibliotecas afiliadas a e-libro.
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| 650 |
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4 |
|a Bioquímica.
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| 650 |
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4 |
|a Biología molecular.
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| 650 |
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0 |
|a Biochemistry.
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| 650 |
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0 |
|a Molecular biology.
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| 655 |
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4 |
|a Libros electrónicos.
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| 700 |
1 |
|
|a Martínez Ripoll, Martín,
|e dir.
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| 710 |
2 |
|
|a e-libro, Corp.
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| 856 |
4 |
0 |
|u https://elibro.net/ereader/uninicaragua/88714
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